Лизи́н (α,ε-диаминокапроновая кислота, 2,6-диаминогексановая кислота, общепринятые сокращения Lys, K, Лиз) (название от греч. λύσις – растворение), алифатическая α-аминокислота с выраженными основными свойствами, H₂N(CH₂)₄CH(NH₂)COOH. Содержит асимметрический атом углерода, обладает оптической активностью, существует в виде двух энантиомеров – L-лизина и D-лизина. В природе преобладает L-форма лизина. Молярная масса 146,19 г/моль. t_пл 224–225 °C (с разложением). Впервые лизин был выделен из казеина (1889, Ф. Г. Э. Дрексель). В 1902 г. Э. Фишер и Ф. Вайгерт синтезировали лизин.

L-лизин – протеиногенная α-аминокислота, кодируется триплетами, начинающимися с AA (AAA, AAG), присутствует во всех белках (частота встречаемости 5,05), биологически активных пептидах. L-лизин участвует в формировании активного центра ряда ферментов. Пост-трансляционная модификация L-лизина позволяет регулировать белок-белковые взаимодействия, стабильность, локализацию и ферментативную активность белков.

L-лизин – незаменимая для человека аминокислота и должна в достаточном количестве поступать в организм с пищей, рекомендованная ВОЗ норма потребления L-лизина для человека составляет 30 мг на 1 кг веса.

Физико-химические свойства

Лизин – бесцветное кристаллическое вещество, очень хорошо растворимое в воде, кислотах, щелочах, малорастворимое в этаноле, нерастворимое в диэтиловом эфире.

Как и другие аминокислоты, в кристаллах и полярных растворителях лизин существует в виде цвиттер-иона. Его изоэлектрическая точка равна 9,82. Константы диссоциации кислоты (рК_а) составляют 2,18 для карбоксильной группы (α-COOH), 9,12 для аминогруппы (α-NH₃⁺) и 10,53 (ε-NH₃⁺).

Лизин взаимодействует с кислотами и щелочами, образует комплексы с металлами, вступает в реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов, а именно: реакции этерификации, взаимодействие с аминами, декарбоксилирование, реакции с азотистой кислотой, окислительное дезаминирование, переаминирование, N-алкилирование, N-ацилирование, образование пептидной связи. Лизин образует нерастворимые соли с пикриновой и фосфорновольфрамовой кислотами.

Способы получения

L-лизин получают микробиологическим синтезом. Объём внутреннего рынка лизина оценивается почти в 150 тыс. т. Из них порядка 90 тыс. т производят действующие российские предприятия: «Завод Премиксов №1» и АО «АминоСиб».

В ряде стран (Японии, США и др.) для получения L-лизина применяется химико-ферментативный метод, основанный на ферментативной конверсии в лизин α-амино-ε-капролактама, который химически получают из циклогексена.

Участие в обмене веществ

В природе существует два пути биосинтеза L-лизина: диаминопимелиновый (от аспарагиновой кислоты через диаминопимелиновую кислоту) и аминоадипиновый (из ацетата и α-кетоглутарата через α-аминоадипиновую кислоту). Первый характерен для прокариотических организмов и растений, второй найден у дрожжей, высших грибов и простейших.

Конечным продуктом катаболизма лизина является ацилированное производное кофермента А, однако оно получается не в результате классического трансаминирования с α-кетоглутаровой кислотой, а за счёт реализуемого в основном в печени пути, обратного к аминоадипиновому пути синтеза L-лизина.

L-лизин входит в состав молекул белков (до 15% в цитохроме С, до 10% в казеине, глобинах, альбуминах) и пептидов всех организмов, при этом в формировании структуры может участвовать и ε-аминогруппа L-лизина (например, в бацитрацине А).

В больших количествах остатки L-лизина присутствуют в гистонах (относительное содержание лизина и аргинина легло в основу их классификации) и протаминах (белки спермы рыб). В белках растений содержание L-лизина невелико, что снижает их пищевую и кормовую ценность (для сравнения: в пшеничной муке на его долю приходится 1,9% в пересчёте на сухую массу, а в говядине – 10%).

L-лизин участвует в формировании активного центра ряда ферментов [например, аминотрансфераз (КФ 2.6)].

В ряде белков определённые остатки L-лизина подвергаются пост-трансляционной модификации путём метилирования (например, с образованием остатков монометил- и диметиллизина в некоторых мышечных белках, цитохроме С), эти модификации позволяют регулировать белок-белковые взаимодействия, стабильность, локализацию и ферментативную активность белков.

Гидроксилирование остатков L-лизина в коллагене необходимо для нормального формирования волокон коллагена, нарушения в работе фермента лизилгидроксилазы (КФ 1.14.11.4) приводят к синдрому Элерса – Данлоса, включающему в себя гетерогенную группу наследственных поражений соединительной ткани.

Применение

L-лизин применяют в качестве кормовых добавок, в синтезе пептидов, в смеси с другими аминокислотами при составлении питательных сред. В медицине L-лизин используют в составе средств парентерального питания и средств лечения почечной недостаточности.

Содержание в продуктах питания